Científicos «resucitan» proteínas de hace 4.000 millones de años. La investigación descifra la ruta evolutiva de las chaperoninas, una de las máquinas moleculares más universales de la vida.
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Científicos «resucitan» proteínas de hace 4.000 millones de años
Un equipo liderado por el Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y el Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) ha resucitado proteínas que pudieron haber formado parte de los primeros seres vivos de la Tierra, en concreto, de bacterias de entre 3.600 y 4.000 millones de años.
Esta investigación proporciona la primera reconstrucción estructural de proteínas ancestrales multiméricas, es decir, aquellas primeras maquinarias formadas a partir de unidades de proteína que se ensamblan para generar una función biológica nueva.
En concreto, este trabajo, Molecular Biology and Evolution, contribuye a descifrar la ruta evolutiva de las chaperoninas, una de las máquinas moleculares más universales de la vida, esencial para el correcto plegamiento de las proteínas, tanto en las bacterias más simples y primitivas, como en el ser humano.
¿Qué son las chaperoninas?
Las chaperonas son proteínas que funcionan como máquinas moleculares cuya función es ayudar a otras proteínas a alcanzar su estructura tridimensional correcta, a ensamblarse entre sí para formar complejos proteicos, a transportarse a través de membranas o a reciclarse.
Actúan como un mecanismo celular de control de calidad, protegiendo a las células del estrés y de la acumulación de desechos de proteínas inservibles que pueden provocar daños irreparables en las células y causar incluso distintos tipos de cáncer o enfermedades neurodegenerativas.
Un tipo particular de chaperonas son las chaperoninas, que tienen en común la formación de estructuras constituidas por uno o dos anillos, estas últimas en forma de barril, que engloban una cavidad donde tiene lugar la actividad de estos complejos proteicos.
Bacterias, eucariotas o arqueobacterias
Como toda máquina, las chaperoninas necesitan energía, que proviene como en la mayoría de las reacciones biológicas, de la hidrólisis del ATP (trifosfato de adenosina), para atrapar otras proteínas dañadas por el estrés (oxidativo, térmico, pH), llevarlas al interior de la cavidad y darles una nueva oportunidad para rehacer su estructura y seguir funcionando.
Aunque están presentes en todas las formas de vida de la Tierra, hay diferencias estructurales, dependiendo de si proceden de bacterias, eucariotas o arqueobacterias.
«Con el fin de entender cuál es el origen de estas estructuras y su relación evolutiva, y mediante análisis bioinformáticos con las chaperoninas actuales, hemos realizado la reconstrucción de secuencias de proteínas ancestrales y la posterior síntesis en el laboratorio», subraya Víctor Parro, investigador del CAB-CSIC-INTA.
Chaperoninas producidas en laboratorio
A pesar de diferir entre el 40% (las más antiguas) y 30% respecto de las chaperoninas actuales, las ancestrales producidas en el laboratorio se comportan de forma similar a ellas. Por ejemplo, protegen a otras proteínas de la inactivación inducida por calor.
Entre los principales resultados aportados por los análisis estructurales mediante microscopía electrónica y criomicroscopía electrónica, destaca que la chaperonina más ancestral solo forma anillos simples de 7 unidades. Es decir, la mitad del barril. Esto sugiere que las primeras maquinarias de este tipo debieron ser más simples, menos sofisticadas y, posiblemente, con funciones limitadas.
«Este trabajo describe la existencia de estados intermedios en la evolución de las chaperoninas y ofrece un marco experimental directo para estudiar la aparición de la complejidad multimérica en la vida celular primitiva en la Tierra…
… Esta complejidad consiste en varias unidades de proteínas ensambladas, como ocurre en la hemoglobina de nuestra sangre, y podría darse en otro planeta que pudiera haber experimentado procesos similares», indica Parro.
Variantes enzimáticas más resistentes
La reconstrucción de proteínas ancestrales y su producción en el laboratorio es una herramienta muy útil para la búsqueda de nuevas funciones enzimáticas o de variantes enzimáticas más resistentes y con mejores rendimientos que las que se usan en biotecnología.
«Este es otro ejemplo de evolución molecular en estado puro, prueba y error para seleccionar las estructuras más eficientes con la finalidad de dar respuesta a nuevos retos fisiológicos, sin duda condicionados por el ambiente», explica Jorge Cuéllar, investigador del CSIC en el CNB.
Asimismo, los resultados de este trabajo podrían aplicarse en la mejora de procesos industriales, ya que algunas de las chaperoninas ancestrales descritas en el estudio podrían llegar a usarse como agentes estabilizadores de detergentes enzimáticos o en procesos que requieran de altas temperaturas o estrés químico.
Referencia científica
- Rita Severino, Jorge Cuéllar, Jorge Gutiérrez-Seijo, Moisés Maestro-López, Luis Sánchez Pulido, César Santiago, Mercedes Moreno-Paz, José María Valpuesta, and Víctor Parro. Ancestral Chaperonins Provide the First Structural Glimpse into Early Multimeric Protein Evolution. Mol Biol Evol
